Иммуноглобулины Е содержатся в сыворотке лишь в очень небольших количествах, однако они являются главным классом иммуноглобулинов, под-готавливающим тучные клетки и базофилы к участию в аллергических реак-циях. К этим клеткам молекулы IgE прикрепляются своими Fc-областями. Ког¬да несколько молекул IgE связывают антиген, тучные клетки или базофилы по-лучают сигнал к секреции вазоактивных аминов и других фармакологически активных веществ. Зачем собственно эта система нужна организму, не совсем ясно. Возможно, что стимуляция комплекса IgE-тучные клетки помогает пред-охранять организм от паразитов, поскольку освобождаемые при этом медиаторы способны привлекать эозинофилы [50].

Молекулярная масса IgE равна примерно 190 000. Эти молекулы содержат около 12% углеводов. Эпсилон-цепи по своим размерам сходны с мю-цепями, и обе они имеют по четыре постоянных домена и один вариабельный (в целом около 550 аминокислотных остатков). У тяжелых цепей эпсилон-класса нет кар-боксиконцевого нондекапептидного «хвоста», который имеется у мю- и альфа-цепей.
Полная последовательность С-области эпсилон-цепи человека показана на рис. 7.17 [51]. Эти цепи имеют 13 полуцистиновых остатков, шесть из кото¬рых образуют внутрицепьевые дисульфидные связи в четырех константных до-менах. Три из других полуцистиновых остатков участвуют в межцепьевых свя-зях (L-H у Gys-128 или Gys-129; Н—Н у Gys-231 и Cys-318). Дополнительная внутрицепьевая связь, локализованная в С81, образуется между Gys-129 (или 128) и Cys-215, Подобная связь имеется еще только в альфа-цепях человека.
Локализация связей между тяжелыми цепями в двух различных участках (между Се1 и Се2 и между Се2 и Се3) характерна лишь для е-цепей. Углевод¬ные компоненты расположены в различных местах молекулы. Все шесть олиго-сахаридных цепей прикрепляются к остаткам аспарагина, одна — к месту соединения V- и G-областей, одна в Се1, одна в области между Се1 и Се2, еще одна в С82 и две в Се3.
Способность IgE связываться с клетками обратимо снимается восстановле-нием дисульфидных связей в молекуле. Прогревание IgE при 56 °С также инак-тивирует цитотропную активность, что совпадает с одновременной потерей анти¬генных детерминант в Се3 и С64. Очевидно, что именно этим доменам принадле¬жит наиболее важная роль в осуществлении указанных функций молекул IgE [52].